[МУЗЫКА] [МУЗЫКА]
Сейчас мы с вами рассмотрим,
какие основные белки участвуют в мышечном сокращении и,
собственно, как происходит мышечное сокращение.
Для начала вспомним, из чего состоит мышца.
Скелетные мышцы состоят из пучков мышечных волокон.
Это одна большая многоядерная клетка, иначе ее еще называют миоцит.
Большую часть объема мышечных волокон занимают миофибриллы.
Каждая миофибрилла состоит из довольно-таки
большого количества миофиламентов.
И Z-линия, которая разделяет миобифриллы на саркомеры.
Саркомер является функциональной единицей мышечной клетки.
Сейчас мы будем с вами рассматривать сократительные белки,
и первый из них — это актин.
Вот так выглядит мономер G-актина, и,
связываясь с АТФ, он преобразуется в F-актин,
то есть двойную спираль.
Вокруг спирали F-актина как бы накручен тропомиозин.
Он выглядит вот такой вот длинной, протяженной ленточкой.
Он взаимодействует с тропониновым комплексом.
Тропомиозин и тропонин препятствуют
связыванию актина с миозиновыми головками,
когда клетка находится в состоянии покоя.
Миозиновый филамент — это другой сократительный элемент,
его еще называют толстым филаментом.
И он состоит из миозина II типа.
Молекула миозина состоит из шести цепей — двух тяжелых цепей и четырех легких.
Я подробно не буду вам рассказывать о строении актина и миозина,
потому что это очень хорошо описано в различных учебниках.
Я хочу обратить ваше внимание на белки цитоскелета — титин и небулин.
Они играют очень важную роль в сократительных процессах.
Титин, или его еще называют коннектин, это самый большой полипептид.
Для чего он нужен?
Он связывает Z-линию и миозин.
Он обеспечивает эластичность мышцы.
А вот небулин ассоциирован с актином.
Он регулирует длину в тонких нитях и обеспечивает синхронность сокращения.
В этой таблице представлены белки и их функции.
Вы сможете это рассмотреть самостоятельно.
Нам осталось обсудить лишь тропонин и тропомиозиновый комплекс.
В покоящейся клетке, когда концентрация
кальция низкая (посмотрите на верхнюю часть рисунка),
актин и миозин не могут взаимодействовать друг с другом.
Почему?
Потому что тропонин и тропомиозин закрывают активный центр,
который располагается на нити актина.
Но как только концентрация кальция повышается,
кальций взаимодействует с тропонином C,
молекула меняет свою конформацию, и активный центр открывается.
И вот на второй части рисунка вы можете видеть: при таком расположении
тропонина и тропомиозина миозин может взаимодействовать с актином.
Сейчас известна хорошо теория скольжения нитей.
Во время скольжения длина толстых и тонких филаментов не изменяется,
во время сокращения происходит сужение только I-дисков,
а A-диски не изменяются, их ширина не меняется.
И во время сокращения мышцы толстые и тонкие
филаменты скользят друг относительно друга.
Расслабление мышцы — это тоже очень сложный процесс.
И можно выделить несколько этапов.
Сокращение мышцы может продолжаться,
пока поддерживается высокая концентрация кальция.
Как только концентрация кальция снизится,
взаимодействие актина и миозина прекращается.
То есть снижение концентрации кальция является сигналом.
И длина саркомера возвращается к исходному значению,
и теперь мышца может расслабиться.
Еще, конечно, следует заметить, что для расслабления мышцы необходима энергия АТФ.
На данной схеме представлены основные этапы мышечного
сокращения и мышечного расслабления.
Следует отметить еще такой важный момент: наряду с
выделением ионов кальция из саркоплазматического ретикулума
в цитоплазму непрерывно постоянно происходит обратный процесс,
он активный — закачивание цитозольного кальция насосом.
Этот насос называется SERCA.
А сам процесс называется секвестрация кальция.
Сегодня активно изучаются пути модуляции активности SERCA.
Уже известны микропептиды, которые модулируют активность SERCA и,
следовательно, скорость изменения концентрации кальция.
На следующей части наших занятий мы с вами рассмотрим физиологию мышечной работы.
[БЕЗ_ЗВУКА]