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兼职蛋白(Moonlighting Proteins)

Course video 37 of 142

1. 掌握氨基酸的结构通式和氨基酸的分类,包括亲水氨基酸与疏水氨基酸,必需氨基酸和非必需氨基酸,蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸的差别。2. 掌握22种蛋白质氨基酸的单字母和三字母英文缩写。3. 了解氨基酸的主要理化性质,特别是氨基酸的手性、几种重要的与氨基或羧基有关的化学反应(茚三酮反应、Sanger反应和Edman反应)和两性解离性质。4. 了解等电点(pI)的含义以及计算方法,能够估算一种由特定氨基酸组成的短肽的等电点及其在某一pH下的电泳性质。5. 熟练掌握肽键的结构和性质,掌握肽平面形成的原因和意义。6. 掌握肽键二面角(Φ,ψ)的含义及其对蛋白质结构的影响。7. 了解蛋白质的多样性,能够区分寡肽、多肽和蛋白质。8. 了解蛋白质一级结构、二级结构、三级结构和四级结构的基本含义,以及稳定各级结构的化学键,特别是疏水键。9. 掌握蛋白质一级结构的测定及其表示方法。10. 了解几种常见二级结构,包括α螺旋、β折叠、β转角和β突起等的主要特征及其相互间的主要差别。11. 了解不同种类的氨基酸形成特定二级结构的倾向性及其原因。12.了解模体和结构域的涵义,掌握几种常见模体的特性与功能。13. 能够区分构型和构象,了解NMR、X射线晶体衍射和冷冻电镜在测定蛋白质三维结构上的各自的优缺点。14. 掌握蛋白质折叠和稳定的主要原则。15. 了解蛋白质形成四级结构的优势。16. 了解Anfisen实验如何能够证明蛋白质的一级结构决定高级结构。17. 了解体内蛋白质折叠和体外蛋白质折叠的一般规则。18. 了解分子伴侣、蛋白质二硫化物异构酶和肽酰-脯氨酰顺反异构酶在体内蛋白质折叠过程中所起的作用,能够区分HSP70和GroEL在结构和功能上的差别。19. 了解蛋白质的主要功能及其研究方法。20. 了解蛋白质结构与功能关系的一般规则。21. 了解天然无折叠蛋白、兼职蛋白、α角蛋白、β角蛋白、胶原蛋白、肌红蛋白和血红蛋白的结构与功能的关系。22. 了解别构效应,正、负协同效应,波尔效应、T态、R态等重要概念。

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